Arginine dihydrolase

Pour les articles homonymes, voir ADH.

L'enzyme

Le nom systématique de l'enzyme est la L-arginine iminohydrolase.

On trouve aussi : arginine déiminase (nom officiel selon EC) ; citrulline iminase ; L-arginine déiminase

La nomenclature EC est EC 3.5.3.6 (arginine deiminase)

L'arginine dihydrolase (ADH) est une enzyme (complexe enzymatique ?) capable de dégrader l'arginine agissant selon les deux réactions successives :


Cette réaction libère de l'ammoniac, et de l'ornithine, composés basiques mis en évidence en bactériologie dans les milieux de Moeller pour l'identification bactérienne. Bien que cette recherche soit effectuée en anaérobiose, elle n'est pas nécessaire à la synthèse de l'enzyme.

La bactérie testée ADH + peut aussi posséder une ODC. Dans ce cas alcalinisation sera beaucoup plus importante.

Elle agit aussi sur la canavanine.

Elle est différente de l'arginase qui libère de l'urée. D'ailleurs, les bactéries ADH + sont le plus souvent uréase -.

Milieu et Technique

Voir Lysine décarboxylase et Milieu de Moeller

Voir aussi

Articles connexes

Bibliographie

- Dictionnaire des techniques - Microbiologie technique - CRDP d'Aquitaine (voir www.reseau-canope.fr/) - Jean-Noël JOFFIN - Guy LEYRAL†

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