Amylase

L'amylase (EC 3.2.1.1), est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose.

Alpha-amylase
Amylase salivaire humaine, l'ion chlorure est en vert et le calcium est en vert clair (PDB 1SMD).
N° EC EC 3.2.1.1
N° CAS 9000-90-2
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO
Bêta-amylase
Structure de la β-amylase d'orge (PDB 2XFR)
N° EC EC 3.2.1.2
N° CAS 9000-91-3
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO
Gamma-amylase
N° EC EC 3.2.1.3
N° CAS 9032-08-0
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

Types

Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive.

Fonction

L'α-amylase brise les liaisons glycosidiques de type α(1-4) à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine. L'amylose est converti en molécules de maltotriose et maltose, alors que l'amylopectine donne des molécules de maltose, glucose et dextrine.

Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Elle possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène, et se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glucose que celle-ci produit en acide organique.

L'amylase salivaire semble être produite en plus forte concentration chez des individus en manque de sommeil, mais n'est pour autant pas directement liée à la régulation du sommeil[1].

Génétique

Chez l'Homme, toutes les iso-amylases sont liées au chromosome 1q21.

L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme possède un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, sucre (diholoside) réducteur qui pourra être détecté grâce à la liqueur de Fehling en formant un précipité rouge brique, à chaud (80 à 90 °C) et à pH neutre.

Interprétation
Texte à traduire
Portion de texte anglais à traduire en français

Texte anglais à traduire :
Increased plasma levels in humans are found in:

  • Salivary trauma (including aneasthetic intubation).
  • Mumps - due to inflammation of the salivary glands.
  • Pancreatitis - because of damage to the cells that produce amylase.
  • Renal failure - due to reduced excretion.

Total amylase readings of over 10x the upper limit of normal (ULN) are suggestive of pancreatitis. 5-10x times the ULN may indicate ileus or duodenal disease or renal failure, and lower elevations are commonly found in salivary gland disease.

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Historique

La première amylase (et la première enzyme) connue fut l'α-amylase (alpha-amylase) ou diastase (du malt), découverte en 1833 par Anselme Payen et Jean-François Persoz[2].

Notes et références
  1. (en) Seugnet et al., « Identification of a biomarker for sleep drive in flies and humans », PNAS,‎ , article no pnas.0609463104 (lire en ligne)
  2. Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels », Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, p. 73-92, consultable sur Google Books.

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